Таким образом, существующие различия данного показателя в сыворотке крови Sus scrofa и Galus galus усиливаются после инкубации. У Sus scrofa при длинах волн 356 и 370 нм уровень продуктов окислительной модификации после инкубации снижается на 31,3 и 18,2%, соответственно, в то время как у Galus galus изменения данного показателя не превышают 5%.

Неоднозначность изменений показателя окислительной модификации белков у представителей разных классов может быть связана, по крайней мере, с тремя различными, но в тоже время взаимосвязанными процессами, происходящими при окислении. Первый – изменения содержания продуктов окислительной модификации белков (например, при длинах волн 430 и 530 нм) могут быть связаны с взаимным переходом основных альдегидных форм динитрофенилгидразонов в кетонные [4]. Второй – окисленные белки могут деградироваться, с образованием соответствующих пептидов [7]. Третий – дальнейшее окисление частично окисленных белков, которое может вызывать агрегацию продуктов [8]. Кроме того, изначально в аминокислотном составе белков у Sus scrofa и Galus galus также наблюдаются различия [9], что не может не отразится на изученном показателе.

Согласованное изменение показателей может быть вызвано одним и тем же механизмом реакции организма на окислительный стресс. В организме физиологическая активность растворов пропорциональна осмотическому давлению в связи с тем, что действующих молекул больше. Если белок упакован в компактную глобулу, то его химическую активность можно считать как активность внешних групп. Это означает, что если белковая глобула сжата, то рост показателей окислительной модификации может свидетельствовать о доокислении групп, до этого момента частично затронутых окислительным процессом. Если белковая молекула находится в частично развернутой конформации, то возможно, что при росте окислительного стресса его показатели могут как повышаться, так и снижаться. Рост или падение показателей при росте окислительного стресса говорят об устойчивости пространственной упаковки белков. Однако, необходимо учитывать, что снижение показателя, возможно, характеризует не уменьшение окислительных процессов, а реализованную возможность доокисления уже частично окисленных белковых групп.

Для нормально функционирующего белка необходима определённая вариабельность детерминированной конформации, что должно обеспечивать наивысшую его функциональную активность. Возможно, именно сохранность соотношения «полярности» и «гидрофобности» в полипептидной цепи необходима для точного воспроизведения пространственной структуры [10].

Более энергоемкий метаболизм на единицу массы позволяет птицам осуществлять полет, соответственно освоение новой среды предоставило им больше пищевых ресурсов. Однако поступление большего количества кислорода несомненно дает побочные эффекты. В эволюционном аспекте, возможно, определились две направляющие. Одна из них - создание молекул устойчивых к окислению, но необходимо учитывать, что это может ограничивать их биологическую активность. И вторая - молекулы с большей конформационной подвижностью с возросшей эффективной активностью, что однозначно приведет к быстрому обновлению пула белков и, соответственно, усилению биосинтеза. Такая стратегия выживания будет отражаться как на молекулярном, так и на клеточном уровне. Возможно, что при этом организм приобретает гиперчуствительность к механизмам повреждающего действия и включению апоптоза. Можно также предположить, что в конечном итоге, повышенная конформациоонная подвижность белков и высокий уровеь метаболизма служат индикатором возможного повышенного апоптоза.